E-Book, Deutsch, 204 Seiten, eBook
Reihe: Springer-Lehrbuch
Gacesa / Hubble Enzymtechnologie
1992
ISBN: 978-3-642-77314-3
Verlag: Springer
Format: PDF
Kopierschutz: 1 - PDF Watermark
E-Book, Deutsch, 204 Seiten, eBook
Reihe: Springer-Lehrbuch
ISBN: 978-3-642-77314-3
Verlag: Springer
Format: PDF
Kopierschutz: 1 - PDF Watermark
Die Entwicklung der Immobilisierungstechniken für Enzyme seit den 50er Jahren hat zu einem Boom bei der industriellen Anwendung von Enzymen geführt und hat an Wissenschaftler mit verschiedenstem akademischen Hintergrund die Anforderung gestellt, in der Enzymtechnologie zu arbeiten. Dieses Buch wendet sich an Studenten sowie in der Industrie tätige Wissenschaftler, die aus den Fachbereichen Chemieingenieurwesen, Chemie, Biochemie, Mikrobiologie/Biologie, Technische Biologie sowie Biotechnologie kommen und ein allgemeines Interesse an Enzymen haben. Es bringt dem Ingenieur die Feinheiten der Enzyme sowie das Potential der Techniken in der Molekulargenetik nahe, mit denen diese Katalysatoren für spezifische Anwendungen geschneidert werden können. Für jene mit einem chemisch/biochemischen oder biologischen Hintergrund werden in diesem Buch vor allem die biochemisch-technischen Beschreibungen, wie kinetische Eigenschaften und Reaktorkonstruktion, von Nutzen sein.
Zielgruppe
Research
Weitere Infos & Material
1. Einleitung.- 1.1. Historisches.- 1.2. Auswahl von Biokatalysatoren.- 1.3. Gesetzliche Auswirkungen beim Einsatz von Enzymen.- 1.4 Das Wachstum der Enzymindustrie.- 2. Industriell genutzte Rohmaterialien fÜr Enzyme.- 2.1. Einleitung.- 2.2. Rohstoffquellen fÜr Enzyme.- 2.3. Mikrobielle Enzyme.- 2.4. Kontrolle der mikrobiellen Enzymproduktion.- 2.5. Genmanipulationstechniken.- 2.6. Schlußbemerkungen.- 3. Extraktion und Reinigung von Enzymen.- 3.1. Einleitung.- 3.2. Die Extraktion von Enzymen.- 3.3. Die Reinigung von Enzymen.- 3.3.1. Fraktionierung.- 3.3.2. Ionenaustauschchromatographie.- 3.3.3. Chromatofokussierung.- 3.3.4. Gelpermeationschromatographie.- 3.3.5. Affinitätschromatographie.- 3.3.6. Hochdruck-FlÜssigkeitschromatographie (HPLC).- 3.4. Reinigungen im großen Maßstab.- 3.5. Enzymspezifikation.- 3.6. Schlußbemerkungen.- 4. Reaktionskinetik und Reaktorkonstruktion.- 4.1. EinfÜhrung.- 4.2. Reaktionsgeschwindigkeit.- 4.2.1. Bestimmung der kinetischen Konstanten.- 4.2.2. Temperatur- und pH-Abhängigkeit.- 4.3. Reaktionsumsatz.- 4.4. Auslegung von Enzymreaktoren.- 4.4.1. Diskontinuierliche Prozesse.- 4.4.2. Kontinuierliche Prozesse.- 4.4.3. Die Wahl des Reaktortyps.- 4.5. Schlußbemerkungen.- 5. Enzyme in Medizin und Pharmazie.- 5.1. Einleitung.- 5.2. Enzymtherapie.- 5.2.1. Genetische Defekte.- 5.2.2. KÜnstliche Organe.- 5.2.3. Neoplasmakontrolle.- 5.2.4. Erkrankungen des Blutkreislaufes.- 5.3. Analytische Verwendung.- 5.3.1. Die direkte Analyse von Metaboliten.- 5.3.2. Indirekte enzymatische Analysen.- 5.4. Pharmazeutische Anwendungen.- 5.4.1. Halbsynthetische Antibiotika.- 5.4.2. Steroide.- 5.5. Schlußbemerkungen.- 6. Einfluß der Immobilisierung auf Enzymstabilität und Enzymverwendung.- 6.1. Einleitung.- 6.2. Enzymstabilität.- 6.2.1. Stabilisierungsmöglichkeiten während der Lagerung.- 6.2.2. Stabilisierungsmöglichkeiten fÜr den Prozeßablauf.- 6.3. Die Immobilisierung von Enzymen.- 6.3.1. Immobilisierung und Enzymaktivität.- 6.3.2. Immobilisierung und Enzymstabilität.- 6.4 Schlußbemerkungen.- 7. Enzyme in Landwirtschaft und Lebensmittelindustrie.- 7.1. Einleitung.- 7.2. Weiterentwicklung traditioneller Verfahren.- 7.2.1. Milchprodukte.- 7.2.2. Proteolyse.- 7.2.3. Abbau von Kohlehydraten.- 7.2.4. Raffinierung von Zucker.- 7.2.5. Abfallbehandlung.- 7.3. Entwicklung neuer Verfahren.- 7.3.1. Der Abbau von Cellulose.- 7.3.2. Die Hydrolyse von Lactose.- 7.3.3. Die Umwandlung von Stärke.- 7.3.4. Enzymatische Produktion von Aminosäuren.- 7.4. Wirtschaftliche Überlegungen.- 8. Biosensoren.- 8.1 Einleitung.- 8.2. Immobilisierte Enzyme.- 8.3. Reaktoren fÜr die Analyse.- 8.3.1. Festbettreaktor.- 8.3.2. Offene Rohrreaktoren.- 8.4. Wandlergebundene Enzyme.- 8.5. Enzymthermistoren.- 8.6. Enzymatische Feldeffekttransistoren (ENFET).- 8.7. Direkte Wechselwirkungen zwischen Enzym und Elektrode.- 8.8. Weitere Sensoren.- 8.9. Die Bestimmung des Biologischen Sauerstoffbedarfs (BSB).- 8.10. Schlußbemerkungen.- 9. Enzymmodifikationen.- 9.1. Einleitung.- 9.2. Die Auswahl der geeigneten Enzymquelle.- 9.3. Substitution gebundener Metallionen.- 9.4. Kovalente Enzymmodifikationen.- 9.5. Enzymatische Enzymmodifikationen.- 9.6. Enzym-Coenzym Komplexe.- 9.7. Unspezifische Veränderungen.- 9.8. Ortsspezifische Mutagenese.- 9.8.1. Chemische Mutagenese.- 9.8.2. Oligonucleotidmutagenese.- 10. Ausblick.- 10.1. Einleitung.- 10.2. Die Vorhersage von Enzymfaltung und -Struktur.- 10.3. Enzyme in organischen Lösungsmitteln.- 10.4. Synthetische Enzyme.- 10.5. Die Regenerierung von Coenzymen.- 10.6. Schlußbemerkungen.- Literatur.
