Ebert Biopolymere

1980
ISBN: 978-3-642-53775-2
Verlag: Springer
Format: PDF
Kopierschutz: 1 - PDF Watermark

E-Book, Deutsch, Band 673, 308 Seiten, eBook

Reihe: Universitätstaschenbücher

Zielgruppe

Professional/practitioner

Autoren/Hrsg.

Ebert, G.

Inhaltsverzeichnis

1. Einleitung.- 2. Nucleinsäuren.- 2.1. Konformation der DNS.- 2.2. Stabilisierung der Doppelhelix.- 2.3. Konformationsumwandlungen von DNS.- 2.3.1. Thermische Konformationsumwandlung.- 2.3.2. pH-induzierte Konformationsumwandlung.- 2.3.3. Stabilisierung und Destabilisierung der DNS-Konformation durch Ionen.- 2.3.4. Reversibilität der Doppelhelix-Knäuelumwandlung.- 2.4. Konformation und Funktion der RNS.- 2.4.1. Die Konformation der t-RNS.- 2.4.2. m-RNS.- 2.4.3. Die ribosomalen RNS.- 2.5. Synthetische Polynucleotide.- 2.6. Konformationsumwandlungen von RNS.- 2.7. Funktion der RNS.- 2.7.1. Transkription.- 2.7.2. Translation.- 3. Polypeptide und Proteine.- 3.1. Sterisdie Grundlagen der Konformation von Polypeptiden und Proteinen.- 3.1.1. Die Winkel ? und ?.- 3.1.2. Die Winkel ? und x.- 3.1.3. Helices.- 3.1.4. Erlaubte Konformation von Polypeptidketten.- 3.2. Arten zwischenmolekularer Wechselwirkungen.- 3.2.1. Polkräfte (13).- 3.2.2. Dispersionskräfte.- 3.2.3. Wasserstoffbrüdcenbindungen (HBB).- 3.2.4. Wasserstruktur.- 3.2.5. Hydrophobe Wechselwirkungen.- 3.3. ?-Keratinfasern als Beispiel a-helicaler, fibrillärer Gerüstproteine.- 3.3.1. ?—?-Umwandlung von Faserkeratinen.- 3.3.2. Zug-Dehnungsverhalten von ?-Keratinfasern.- 3.3.3. Physiologische Eigenschaften von Textilien aus Keratinfasern.- 3.4. ?-Faltblattstrukturen in fibrillären Proteinen.- 3.4.1. Federkeratine.- 3.4.2. Seidenfibroin.- 3.5. Kollagen.- 3.6. Elastin.- 3.7. Helicale Strukturen in globulären Proteinen.- 3.8. ?-Faltblattstrukturen in globulären Proteinen.- 3.9. Lösliche fibrilläre a-helicale Proteine: Fibrinogen..- 3.9.1. Chemische Eigenschaften des Fibrinogens.- 3.9.2. Molekulare Struktur des Fibrinogens.- 3.9.3. Fibrinbildung.- 3.9.4. Abbau von Fibrinogen bzw. Fibrin.- 3.10. Poly-?-aminosäuren.- 3.10.1. Poly-(alanin) (PLA).- 3.10.2. Poly(?-methyl-L(D)-glutamat) (PMG).- 3.10.3. Poly-(L-leucin) (PLLeu).- 3.10.4. Poly-L-glutaminsäure (PLGS).- 3.10.5. Poly-L-lysin (PLL).- 3.10.6. Polyprolin (PP).- 3.10.7. Copolymere Poly-?-aminosäuren.- 3.11. Theoretische Grundlagen kooperativer Konformationsumwandlungen.- 3.11.1. Helix-Knäuel-Umwandlungen.- 3.11.2. Helix-Helix-Umwandlungen.- 3.11.3. Doppelhelix-Knäuel-Umwandlung von Nucleinsäuren..- 3.12. Konformation, Strukturen höherer Ordnung und Selbstorganisation (self-assembly).- 3.13. Muskelproteine.- 3.13.1. Myosin.- 3.13.2. Proteine der dünnen Filamente (Actin, Troponin, Tropomyosin).- 3.13.3. Muskelkontraktion.- 3.14. Protein-DNS-Komplexe.- 4. Polysaccharide.- 4.1. Cellulose.- 4.1.1. Primärstruktur, Konformation und Überstruktur.- 4.1.2. Cellulosegewinnung.- 4.1.3. Herstellung und Eigenschaften von Cellulosefasern und -folien.- 4.2. Die Hemicellulosen.- 4.2.1. Mannane.- 4.2.2. Xylane.- 4.3. Pektinsäuren bzw. Pektine.- 4.4. Alginsäuren.- 4.5. Carrageenan.- 4.6. Mucopolysaccharide.- 4.6.1. Hyaluronsäure.- 4.6.2. Die Chondroitinsulfate (Chondroitin-4-sulfat, Chondroitin 6-sulfat).- 4.6.3. Dermatansulfat.- 4.6.4. Keratansulfat.- 4.6.5. Heparansulfat.- 4.6.6. Heparin.- 4.7. Wechselwirkungen von Mucopolysacchariden (Glycosaminoglycanen) (Mp) mit Polypeptiden (Pp).- 4.8. Chitin.- 4.8.1. Chitinfasern und -folien.- 4.9. Mureine.- 4.10. Reservepolysaccharide.- 4.10.1. Stärke.- 4.10.2. Glycogen.- 4.10.3. Dextrane.- 4.10.4. Inulin.- 5. Polyisopren.- Literatur.