Kitamoto | Prions | Buch | 978-4-431-25539-0 | sack.de

Buch, Englisch, 272 Seiten, Format (B × H): 156 mm x 234 mm, Gewicht: 581 g

Kitamoto

Prions

Food and Drug Safety

Buch, Englisch, 272 Seiten, Format (B × H): 156 mm x 234 mm, Gewicht: 581 g

ISBN: 978-4-431-25539-0
Verlag: Springer Japan


Prion diseases recently have attracted interest not only scientifically but also socially because of the bovine spongiform encephalopathy (BSE) epidemic and the outbreak of variant Creutzfeldt-Jakob disease (vCJD) in the United Kingdom. In 2004, the International Symposium of Prion Diseases for Food and Drug Safety was held October 31–November 2 in Sendai, Japan, where, 20 years earlier, arguments were first heard on whether the etiologic agent of transmissible spongiform encephalopathy was prions or scrapie-associated fibrils. This volume is a collection of current work on prion research that was presented at the 2004 symposium. Topics included range from basic research to clinical aspects of prion diseases, making the book a valuable resource for researchers and clinicians, and encouraging further developments by the next generation of researchers.

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Research


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Weitere Infos & Material


Pathology of Variant Creutzfeldt-Jakob Disease.- Clinical aspects of Variant CJD.- Dura mater related Creutzfeldt-Jakob disease in Japan: Relationship between sites of grafts and clinical features.- Treatment options in patients with Prion Disease – the role of long term Cerebroventricular infusion of Pentosan Polysulphate.- Human prion diseases: novel diagnostic principles.- History and state of the art of PrP-res 'typing' in Creutzfeldt-Jakob disease.- Chronic wasting disease in Cervids in North America.- Bovine spongiform encephalopathy (BSE) in Japan.- The role of host PrP in control of incubation time.- The role of the immune system in TSE agent neuroinvasion.- Prion protein interactions and TSE infections in cell culture models.- Semi-classical quantization of protein dynamics: Novel NMR relaxation formalism and its application to Prion.


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